Maklumat

Adakah terdapat pangkalan data untuk struktur domain imunoglobulin?

Adakah terdapat pangkalan data untuk struktur domain imunoglobulin?


We are searching data for your request:

Forums and discussions:
Manuals and reference books:
Data from registers:
Wait the end of the search in all databases.
Upon completion, a link will appear to access the found materials.

adakah pangkalan data di mana saya boleh mencari jujukan domain hipervariable immunoglobulin dan jujukan antigen yang berkaitan? Terima kasih


Terdapat beberapa pangkalan data yang wujud, walaupun pangkalan data yang anda ingin gunakan mungkin bergantung pada apa yang anda perlukan untuknya. Yang disyorkan di universiti saya ialah IgBlast, yang dikaitkan dengan Pusat Maklumat Bioteknologi Nasional (NCBI), namun saya juga melihat IMGT sebagai sumber yang disyorkan; ia nampaknya mempunyai pelbagai alat yang lebih luas. Walaupun begitu, saya tidak boleh mengatakan yang mana anda mungkin lebih berfaedah, kerana saya tidak pasti bagaimana anda akan menggunakan sumber tersebut.


RiboCIRC: pangkalan data komprehensif circRNA yang boleh diterjemahkan

riboCIRC ialah pangkalan data circRNA berorientasikan data menterjemah yang direka khusus untuk mengehos, meneroka, menganalisis dan menggambarkan circRNA boleh diterjemahkan daripada pelbagai spesies. Pangkalan data menyediakan repositori komprehensif bagi circRNA berkaitan ribosom yang diramalkan secara pengiraan, koleksi disusun secara manual bagi circRNA terjemahan yang disahkan secara eksperimen, penilaian pemuliharaan spesies silang bagi circRNA boleh diterjemahkan, anotasi de novo sistematik bagi peptida dikodkan circRNA yang diduga, termasuk urutan, struktur dan berfungsi dan penyemak imbas genom untuk memvisualisasikan jejak jejak CircRNA penghuni khusus konteks. Ia mewakili sumber yang berharga untuk komuniti penyelidikan circRNA dan tersedia secara terbuka di http://www.ribocirc.com.


Adakah terdapat pangkalan data untuk struktur domain imunoglobulin? - Biologi

Ringkasan Data Eksperimen

  • Kaedah: PERBEZAAN X-RAY
  • Penyelesaian: & nbsp3.20 Å
  • Bebas Nilai-R: 0.327 
  • Kerja Nilai-R: 0.211 
  • Nilai-R Diperhatikan: 0.211 & nbsp

Pengesahan wwPDB& nbsp & nbspLaporan 3D Laporan Penuh

Struktur kristalografi antibodi monoklonal IgG1 yang utuh.

(1998) J Mol Biol 275: 861-872

  • PubMed: & nbsp9480774 & nbsp Cari di PubMed
  • DOI: 10.1006/jmbi.1997.1508
  • Petikan Utama Struktur Berkaitan: & nbsp
    1IGY
  • Abstrak PubMed: & nbsp

Struktur antibodi monoklonal yang utuh untuk fenobarbital, subkelas IgG1, telah ditentukan untuk resolusi 3.2 A dengan kristalografi sinar-X. Molekul itu divisualisasikan dalam sel unit monoklinik yang mempunyai keseluruhan imunoglobulin sebagai unit asimetri.

Struktur antibodi monoklonal utuh untuk fenobarbital, subkelas IgG1, telah ditentukan kepada resolusi 3.2 A oleh kristalografi sinar-X. Molekul itu dilihat dalam sel unit monoklinik yang mempunyai keseluruhan imunoglobulin sebagai unit asimetri. Kedua-dua segmen Fab, kedua-duanya dengan sudut siku 155 darjah , dikaitkan dengan putaran 179.7 darjah ditambah terjemahan sepanjang diad anggaran 9 A. Ini adalah pemerhatian pertama terjemahan Fab sedemikian dalam antibodi yang ditakrifkan secara struktur. Anggaran 2 kali ganda Fc adalah bebas daripada Fab yang berkaitan, menjadikan sudut 107 darjah dengan dyad Fab. Sudut antara paksi panjang Fabs adalah 115 darjah, sudut paling akut yang diamati, menghasilkan molekul berbentuk Y yang terdistorsi. Ini berbeza dengan bentuk T terherot satu-satunya IgG (2a) utuh lain yang struktur lengkapnya diketahui. Interaksi kekisi utama timbul melalui pembentukan reben beta antiselari VH yang helainya disumbangkan oleh pseudo dyad berkaitan H2, dan oleh gelung hipervariable L3 daripada molekul jiran. Walaupun satu domain CH2 bergerak, Fabs dan tiga domain Fc didefinisikan dengan baik, seperti polipeptida engsel yang menghubungkan Fabs ke Fc, dan oligosakarida yang terpasang secara kovalen. Interaksi langsung diperhatikan antara polipeptida engsel, gelung glikosilasi satu domain CH2, dan oligosakarida. Interaksi kekisi jelas mempengaruhi, mungkin juga menentukan konformasi keseluruhan antibodi yang diperhatikan dalam kristal ini. Perbandingan IgG1 ini dengan struktur antibodi utuh yang ditentukan sebelumnya memperluas julat konformasi yang timbul dari fleksibiliti segmental.

  • Penghabluran Antibodi Monoklonal Utuh
    Harris, L.J., Skaletsky, E., McPherson, A.
    (1995) Protein & nbsp23: 285

Jabatan Biologi & Biokimia Molekul, Universiti California, Irvine, CA 92697, Amerika Syarikat.


IMGT-Konsep Ontologi

PENGENALAN: IMGT & # x000AE Kata Kunci Standard

Lebih daripada 325 kata kunci piawai IMGT ® (189 untuk jujukan dan 137 untuk struktur 3D) telah ditakrifkan dengan tepat (59). Ia mewakili perbendaharaan kata terkawal yang diberikan semasa proses anotasi dan membenarkan kriteria carian piawai untuk menyoal pangkalan data IMGT ® dan untuk pengekstrakan jujukan dan struktur 3D. Mereka telah dimasukkan dalam BioPortal di Pusat Nasional Ontologi Bioperubatan (NCBO) pada tahun 2010 2.

Kata kunci standard ditetapkan pada setiap langkah sintesis molekul IG. Yang diberikan kepada jujukan nukleotida terdapat dalam baris �” (takrif) dan “KW” (kata kunci) fail IMGT/LIGM-DB (9). Mereka mencirikan misalnya jenis gen, jenis konfigurasi dan jenis fungsi (59). Terdapat enam jenis gen: pembolehubah (V), kepelbagaian (D), bercantum (J), pemalar (C), konvensional-dengan-pemimpin, dan konvensional-tanpa-pemimpin. Empat daripada mereka (V, D, J, dan C) mengenal pasti gen IG dan TR dan khusus untuk imunogenetik. Terdapat empat jenis konfigurasi: garis kuman (untuk gen V, D, dan J sebelum penyusunan semula DNA), disusun semula (untuk gen V, D, dan J selepas penyusunan semula DNA), disusun semula sebahagian (untuk gen D setelah hanya satu penyusunan semula DNA ) dan tidak ditentukan (untuk gen C dan untuk gen konvensional yang tidak menyusun semula). Jenis fungsi bergantung pada konfigurasi gen. Jenis fungsi gen dalam garis pusat atau konfigurasi tidak ditentukan adalah berfungsi (F), bingkai bacaan terbuka (ORF), atau pseudogene (P). Jenis kefungsian gen dalam konfigurasi tersusun semula atau separa-separa adalah sama ada produktif [kodon tanpa henti dalam rantau V–(D)–J dan persimpangan dalam bingkai] atau tidak produktif [kodon henti dalam V“ x02013(D)–J-region, dan/atau persimpangan luar bingkai].

20 AA biasa telah dikelaskan dalam 11 kelas fizikokimia IMGT (IMGT & # x000AE, lihat teks nota kaki 1, Pendidikan IMGT & # x0003E Aide-m & # x000E9moire & # x0003E Asid amino). Perubahan AA diterangkan mengikut hidropati (3 kelas), isipadu (5 kelas), dan kelas fizikokimia IMGT (11 kelas) (31). Contohnya, Q1 > E (+ + −) bermaksud bahawa dalam perubahan AA (Q > E), dua AA pada kodon 1 tergolong dalam hidropati yang sama (+) dan kelas isipadu (& # 43) tetapi untuk kelas sifat fizikokimia IMGT yang berbeza (& # x02212) kelas (31). Empat jenis perubahan AA dikenal pasti dalam IMGT ® : sangat serupa (+ + +), serupa (+ + −, + − +), tidak serupa (− − +, − + −, + − −), dan sangat berbeza (− − −).

PENERANGAN: Label Standard IMGT & # x000AE

Lebih daripada 560 label piawai IMGT ® (277 untuk jujukan dan 285 untuk struktur 3D) telah ditakrifkan dengan tepat (60). Ia ditulis dengan huruf besar (tiada jamak) untuk dikenali tanpa mencipta istilah baharu. Label piawai yang diberikan untuk perihalan urutan terdapat di baris & # x0201CFT & # x0201D (ciri) fail IMGT / LIGM-DB (9). Menanyakan label ini mewakili nilai tambah yang besar berbanding dengan pangkalan data nukleotida generalis [GenBank/European Nucleotide Archive (ENA)/DNA Data Bank of Japan (DDBJ)]. Oleh itu, adalah mungkin untuk membuat pertanyaan untuk �R3-IMGT” bagi jujukan produktif IG-Heavy-Gamma manusia yang disusun semula (cth., 1733 CDR3-IMGT diperoleh, dengan jujukannya pada tahap nukleotida atau AA). Label teras merangkumi V-REGION, D-REGION, J-REGION, dan C-REGION, yang sesuai dengan wilayah pengekodan gen V, D, J, dan C. Label struktur IMGT untuk rantai dan domain dan korespondensinya dengan label jujukan ditunjukkan untuk IG manusia (Jadual 1), untuk TR manusia (Jadual 2), dan untuk MH (8) (Jadual 3). Label ini diperlukan untuk penerangan piawai bagi jujukan dan struktur IG, TR, dan MH dalam pangkalan data dan alatan (60).

Jadual 1. Label struktur reseptor, rantai, dan domain domain imunoglobulin (IG) dan korespondensi dengan label urutan.


Penyetempatan dan fungsi

Ungkapan ligan B7

Ekspresi B7.1, B7.2 dan PD-L2 terhad kepada sel lym-phoid, sedangkan ICOS-L, PD-L1, B7-H3 dan B7-H4 juga dinyatakan pada sel bukan limfoid, menunjukkan bahawa mereka mempunyai peranan yang berbeza dalam fungsi imun. Ekspresi PD-L1, B7-H3 dan B7-H4 juga telah dilaporkan dalam garis sel tumor (Jadual 1) [27]. Semua ligan B7 dinyatakan oleh sel antigen, termasuk sel dendritik, makrofag dan sel B, yang semuanya berfungsi dalam permulaan dan penguatan tindak balas imun (Jadual 1). Tahap rendah ekspresi protein B7.2 dikesan pada sel B yang berehat, sel dendritik dan pengaktifan makrofaj menghasilkan ekspresi B7.2 yang dipertingkatkan dan de novo ungkapan B7.1. ICOS-L dinyatakan secara konstitusional dalam monosit manusia dan sel dendritik, dan ekspresinya diatur dalam monosit oleh interferon-γ [3, 28].

Ekspresi PD-L1 dan PD-L2, ligan bebas untuk reseptor PD-1, dikawal secara berbeza oleh sitokin: interleukin IL-4 dan IL-13 mengimbangi PD-L2 [29, 30], manakala sitokin radang, terutamanya interferon -γ, memodulasi ungkapan PD-L1 [3, 31]. Ekspresi PD-L2 terbatas pada sel dendritik dan makrofag, sedangkan PD-L1 juga dinyatakan oleh sel B dan T dan sel bukan limfoid. Ekspresi tisu yang berbeza dan modulasi sitokin PD-L1 dan PD-L2 mencadangkan peranan yang tidak bertindih semasa tindak balas imun, dengan PD-L1 mendominasi dalam tisu periferal dan PD-L2 dalam organ limfoid.

B7-H3 dan B7-H4 secara konstitutif dinyatakan dalam murine, tetapi bukan manusia, sel-sel penyampai antigen [4, 10, 11, 32, 33]. Transkrip B7-H3 atau protein tidak dikesan dalam rehat limfosit darah periferal manusia [10, 11, 34, 35], tetapi pada sel dendritik tikus B7-H3 ekspresi diatur oleh interferon-γ dan diatur oleh IL-4 [36], mencadangkan bahawa B7-Hs boleh mengawal tindak balas imun yang dimediasi oleh sel T inflamasi jenis T helper 1. Tahap rendah ekspresi protein B7-H4 dalam tisu menunjukkan bahawa ia mungkin dikawal secara post-transkripsi [10, 11, 34, 35]. Rangsangan dan pengaktifan keradangan menurunkan ekspresi permukaan sel B7-H4 pada sel B murine [10] mekanisme yang berlaku ini masih belum diperjelaskan. Reseptor untuk B7-H3 dan B7-H4 belum dikenal pasti, walaupun ekspresi ligan ini memodulasi tindak balas imun [4, 10, 11, 32, 33, 35].

Berbilang interaksi dan berbilang hasil berfungsi

Ligan ligat B7 mengambil bahagian dalam tindak balas imun dengan memberikan isyarat kostimulasi atau coinhibitory setelah mengikat reseptornya. Isyarat kostimulasi ditakrifkan sebagai isyarat yang bertindak bersama dengan isyarat reseptor antigen, yang membawa kepada pengaktifan sel yang produktif, pengeluaran faktor pertumbuhan, pengembangan sel dan kemandirian (Rajah 4a). Sebaliknya, isyarat coinhibitory melemahkan isyarat antigen-reseptor, mengakibatkan penurunan pengaktifan sel, perencatan pengeluaran faktor pertumbuhan, perencatan perkembangan kitaran sel dan, dalam beberapa kes, peningkatan kematian sel (Rajah 4b). The By ligan B7.1 dan B7.2 dan reseptornya CD28 dan CTLA-4 menunjukkan sistem costimulatory-coinhibitory yang bertindak mengatur tindak balas imun. Tikus yang kekurangan B7.1 dan B7.2 mempunyai defisit yang mendalam dalam kedua-dua tindak balas imun humoral (pengeluaran antibodi) dan tindak balas imun selular [37]. Begitu juga, tikus yang kekurangan reseptor CD28 tidak dapat memasang tindak balas imun yang berkesan terhadap antigen asing, patogen berjangkit atau cantuman tisu asing (allograf) [38]. Oleh itu, interaksi B7.1 dan B7.2 dengan reseptor CD28 menghasilkan isyarat costimulatory yang mengarah ke pengaktifan, pengembangan, pembezaan dan kelangsungan hidup sel T yang produktif, dengan tindak balas imun yang efektif dan antibodi selular yang dihasilkan (Jadual 1). Tindak balas imun yang produktif ini disimpan dalam keseimbangan oleh isyarat pengecilan yang dihantar melalui interaksi reseptor B7-ligan-CTLA-4. Oleh itu, dalam tikus kekurangan CTLA-4, fenotip autoimun yang teruk berkembang, dengan kematian berlaku 3-4 minggu selepas kelahiran akibat pemusnahan multiorgan [39, 40]. Menariknya, ketiadaan isyarat B7.1 dan B7.2 menyekat fenotip autoimun pada tikus mutan tiga yang kekurangan B7.1, B7.2 dan CTLA-4 [41]. Penemuan ini menunjukkan bahawa interaksi B7-CTLA-4 bertindak balas terhadap interaksi B7-CD28, menghasilkan pengawalan tepat reseptor sel T dan isyarat CD28, pengeluaran interleukin-2 dan perkembangan kitaran sel.

Costimulation dan coinhibition. Pengikatan reseptor CD28 atau CTLA-4 pada sel T oleh ligan B7.1 dan B7.2 pada sel pembentang antigen (APC) boleh menyebabkan kostimulasi atau coinhibition bergantung pada corak ekspresi tepat reseptor dan ligan dan pada keadaan pengaktifan kedua-dua sel. (a) CD28 diekspresikan pada sel T yang berehat dan boleh digunakan oleh sama ada B7.1 atau B7.2 pada APC. Model semasa menggemari penglibatan istimewa oleh B7.2, yang menyebabkan pengaktifan sel T yang berehat. Kostimulasi ini membawa dalam sel T kepada peningkatan pengeluaran faktor pertumbuhan, seperti interleukin-2 (IL-2) dan peningkatan isyarat kemandirian sel, seperti Bcl-X. Isyarat terbalik oleh penglibatan CD28 bagi ligan B7.1 (tidak ditunjukkan) atau B7.2 yang mengakibatkan pengeluaran interleukin-6 (IL-6) oleh APC juga telah diterangkan. (b) CD28 dan CTLA-4 keduanya dinyatakan pada sel T yang diaktifkan, dan kedua reseptor pada sel T dapat dilibatkan oleh B7.1 atau B7.2 pada APC. Model semasa mengutamakan penglibatan keutamaan CTLA-4 oleh B7.1, mengakibatkan pengecilan pengaktifan sel T. Isyarat terbalik oleh penglibatan CTLA-4 ligan B7.1 atau B7.2 (tidak ditunjukkan) yang mengakibatkan pengeluaran indoleamine 2, 3-dioxygenase (IDO) dan pengurangan tahap triptofan dalam APC juga telah diterangkan.

Baru-baru ini, telah dilaporkan bahawa penglibatan B7.1 dan B7.2 membawa kepada 'isyarat terbalik' melalui B7.1 dan B7.2 [42, 43]. Dalam sel dendritik, penglibatan B7.1 atau B7.2 dengan CTLA4.Ig, protein chimeric CTLA-4-imunoglobulin larut, membawa kepada pengeluaran indoleamine 2,3-dioxygenase (IDO) dan menurunkan tahap triptofan, mengakibatkan perencatan Percambahan sel T dan kematian sel [42] (Rajah 4b). Sebaliknya, penglibatan B7.1 dan B7.2 dengan CD28.Ig menghasilkan induksi pengeluaran IL-6 [43] (Rajah 4a). Menariknya, isyarat dua arah ini boleh menjelaskan peningkatan survival allograf jantung dalam CD28 -/- CTLA -/- tikus dirawat dengan CTLA4.Ig [44]. Penjelasan lanjut tentang isyarat B7 terbalik adalah perlu jika kita ingin memahami bagaimana ini menyumbang kepada hasil keseluruhan interaksi reseptor-ligan.

Ringkasnya, B7.1 dan B7.2 boleh sama ada merangsang atau menyekat tindak balas imun melalui interaksi dengan reseptornya, memberikan kawalan temporal dan ruang bagi tindak balas imun. Paradigma costimulatory dan coinhibitory serupa berlaku untuk anggota keluarga B7 yang lain, seperti yang dijelaskan dalam Jadual 1, walaupun perincian jalan ini masih muncul. Pemuliharaan keluarga ligan B7 dalam spesies dengan sistem imun selular menggariskan kepentingan fungsi ligan B7 dalam mengawal selia isyarat yang dihantar oleh reseptor khusus antigen pada sel imun.


Adakah terdapat pangkalan data untuk struktur domain imunoglobulin? - Biologi

Ringkasan Data Eksperimen

  • Kaedah: PERBEZAAN X-RAY
  • Penyelesaian: & nbsp2.80 Å
  • Bebas Nilai-R: 0.297 
  • Kerja Nilai-R: 0.209 
  • Nilai-R Diperhatikan: 0.209 & nbsp

Pengesahan wwPDB& nbsp & nbspLaporan 3D Laporan Penuh

Struktur halus antibodi monoklonal IgG2a yang utuh.

(1997) Biokimia 36: 1581-1597

  • PubMed: & nbsp9048542 & nbsp Cari di PubMed
  • DOI: 10.1021/bi962514+
  • Petikan Utama Struktur Berkaitan: & nbsp
    1IGT
  • Abstrak PubMed: & nbsp

Struktur antibodi monoklonal limfoma anti-taring yang utuh (Mab231) ditentukan dengan penggantian molekul dan diperhalusi dalam sel trislinik dengan nilai R 20.9%, menggunakan data difraksi sinkrotron dari resolusi 2.8 hingga 20 A. Semua segmen antibodi, termasuk kawasan engsel dan komponen karbohidrat, boleh dilihat dalam peta ketumpatan elektron .

Struktur antibodi monoklonal limfoma anti-canine yang utuh (Mab231) ditentukan oleh penggantian molekul dan ditapis dalam sel triklinik kepada nilai R sebanyak 20.9%, menggunakan data pembelauan synchrotron dari 2.8 hingga 20 resolusi A. Semua segmen antibodi, termasuk rantau engsel dan komponen karbohidrat, dapat dilihat dalam peta ketumpatan elektron. Tiada simetri keseluruhan kepada antibodi, kerana Fc dilupuskan dengan cara yang serong sepenuhnya berkenaan dengan Fabs. Walau bagaimanapun, domain CH2 dan CH3 mempunyai hubungan 2 kali ganda tempatan yang hampir tepat. Segmen Fab dihubungkan oleh paksi dyad tempatan yang bebas dan kedua, tepat hanya berkenaan dengan domain tetap. Domain pembolehubah tidak menunjukkan hubungan simetri akibat daripada perbezaan 16 darjah dalam sudut siku Fab. Perkaitan pasangan domain boleh ubah VL:VH untuk Fab adalah hampir sama, dan CDR yang sepadan bagi kedua-dua Fab juga hampir sama dalam struktur. CDR-H3 memaparkan perbezaan yang paling besar. Gelung hipervariable kedua-dua Fab terlibat dalam hubungan dengan segmen Fc berkaitan simetri di persimpangan suis CH2-CH3, mencadangkan struktur "kompleks". Segmen engsel yang menghubungkan Fabs dengan Fc agak dilanjutkan dan mempamerkan faktor terma yang menunjukkan tahap mobiliti yang tinggi. Ia terdiri daripada engsel atas yang jelas yang sebahagiannya mengekalkan simetri dyad dan teras yang agak kaku yang diikat di atas dan di bawah oleh polipeptida bendalir yang memberikan kelenturan segmen. Struktur ini mewakili visualisasi pertama oleh analisis sinar-X bagi segmen Fc murine, dan domain CH2nya mempamerkan perubahan konformasi badan tegar yang besar berkenaan dengan Fc manusia yang digunakan sebagai model penggantian molekul awal. Oligosakarida didapati oleh perbezaan sintesis Fourier sangat serupa dengan serpihan Fc manusia bebas, walaupun terdapat perbezaan dalam sisa terminal. Struktur terperinci IgG yang dibentangkan di sini, dan penyebaran laman pengikat efektor, nampaknya selaras dengan mekanisme pengaktifan efektor yang melibatkan translokasi dan / atau agregat Fc berikutan pengikatan antigen oleh Fabs.

  • Struktur Tiga Dimensi Antibodi Monoklonal Utuh untuk Limfoma Anjing
    Harris, L.J., Larson, S.B., Hasel, K.W., Day, J., Greenwood, A., McPherson, A.
    (1992) Alam semula jadi & nbsp360: 369

Jabatan Biokimia, Universiti California, Riverside 92521, Amerika Syarikat.


Maklumat tentang IMGT®

IMGT & reg, sistem maklumat ImMunoGeneTics & reg antarabangsa, http://www.imgt.org, dicipta pada tahun 1989 oleh Marie-Paule Lefranc di Montpellier, Perancis (Laboratoire d'ImmunoGénétique Moléculaire (LIGM), Universiti Montpellier (UM) dan Pusat Penyelidikan Saintifik Kebangsaan Perancis (CNRS)) mempunyai misi untuk menjadi rujukan global dalam imunogenetik dan imunoinformatik.

IMGT & reg bertanggungjawab sejak penubuhannya, Jawatankuasa Kecil Nomenklatur Kesatuan Antarabangsa Imunologi (IUIS), IMGT-NC, untuk nomenklatur gen dan alel imunoglobulin (IG) atau antibodi dan reseptor sel T (TR) dari semua spesies vertebrata dengan rahang (gnashostomata).

IMGT & reg dilampirkan ke CNRS, ke University of Montpellier dan ke Kementerian Pengajian Tinggi, Penyelidikan dan Inovasi (MESRI).

IMGT® ialah pasukan Institut de Génétique Humaine (IGH), UMR 9002 CNRS-University of Montpellier.

Lampiran dan gabungan IMGT®

Antarabangsa

  • Tanda dagangan berdaftar CNRS (Kesatuan Eropah, Kanada, Amerika Syarikat).
  • Jawatankuasa Tatanama IMGT (IMGT-NC) ialah IUIS Immunoglobulins (IG), Reseptor sel T (TR) dan Sub-Jawatankuasa Kecil Tatanama Histocompatibility (MH) (IMGT-NC) sejak 1992.
  • Ahli Institusi Akademik Persatuan Informatik Perubatan Antarabangsa (IMIA) sejak 2006.
  • Rakan kongsi Infrastruktur Sains Kehidupan Eropah untuk Maklumat Biologi (ELIXIR) IFB Perancis.
  • Ahli Perikatan Global untuk Genomik dan Kesihatan (GA4GH) sejak 2015.

Nasional

  • Ahli Institut Français de Bioinformatique (IFB), sejak penubuhannya pada Disember 2014.
  • Ahli GDR CNRS n & deg 3003 Bioinformatika Molekul (BiM).
  • Ahli GDR CNRS n° 3260 Antibodies and Therapeutic targeting (ACCITH) (2009-2016).
  • Platform Penyelidikan Kebangsaan dalam Bioinformatik dengan label Research Inter-Organization RIO (CEA, CNRS, INRA, INSERM), dari penciptaan RIO pada tahun 2001 dan sehingga penciptaan GIS IBiSA pada tahun 2007.
  • Anggota Infrastruktur GIS dalam Biologi Kesihatan dan Agronomi (IBiSA), penyelarasan platform Penyelidikan dalam Sains Hidup, sejak penubuhan GIS pada tahun 2007.
  • Ahli Rangkaian Kebangsaan platform dalam Bioinformatik (ReNaBi) (2007-2014).

Antara wilayah

Wilayah

  • CNRS, D & eacutel & eacutegation R & eacutegionale Languedoc-Roussillon, DR13. sejak penciptaan IMGT® pada tahun 1989 (Pelan Pluri-pembentukan 1999-2009).
  • Grand Plateau Technique for Research and Innovation Languedoc-Roussillon (GPTR), sejak penciptaan GPTR pada tahun 2005
  • Platform bioinformatik Montpellier Languedoc-Roussillon Genopole & # 174.
  • Ahli GIS, Genopole Montpellier Languedoc-Roussillon (sehingga 2007, penciptaan GIS IBiSA).

Pensijilan

Kuasa IMGT & # 174

Pengarah IMGT (sejak 2015): Sofia Kossida ([email protected]), Profesor, Universiti Montpellier

Pengasas dan pengarah IMGT (1989-2014): Marie-Paule Lefranc ([email protected]), Ahli Kanan Institut Universitaire de France, Profesor Emeritus, Universiti Montpellier (2015-2019)

Laboratoire d'ImmunoGénétique Moléculaire (LIGM) (Prof. Marie-Paule Lefranc dan Prof. Gérard Lefranc), Universiti Montpellier, IGH (UMR 9002 CNRS-University of Montpellier), telah terlibat selama lebih daripada 30 tahun dalam bidang genetik struktur, polimorfisme dan fungsi imunoglobulin (IG) dan reseptor sel T (TR).

Sumbangan saintifik LIGM ditunjukkan melalui penerbitan dalam jurnal antarabangsa, komunikasi, jemputan ke kongres dan seminar, pengasingan 40 probe genomik. Penyelidikan ini, dikeluarkan oleh ATCC (Koleksi Budaya Jenis Amerika), JCRB (Bank Sumber Penyelidikan Kanser Jepun) dan ICRF (Dana Penyelidikan Kanser Imperial, Pusat Sumber Genetik Manusia), digunakan oleh banyak makmal di luar negara, untuk penyelidikan asas dan aplikasi klinikal. Beberapa probe ini adalah alat yang berkuasa dalam pencirian sel B dan T, analisis klonaliti dalam leukemia dan limfoma, dan terapi susulan (penyakit sisa). 134 jujukan genomik telah dihantar ke pangkalan data EMBL/GenBank.

Pada tahun 1989, LIGM memulakan IMGT / LIGM-DB, pangkalan data khusus dan bersepadu pertama mengenai imunoglobulin (IG) dan reseptor sel T (TR). Sejak Mei 2000 dan disebabkan oleh pengembangan dan kejayaan besar IMGT®, sistem maklumat ImMunoGeneTics antarabangsa®, aktiviti saintifik LIGM telah ditumpukan terutamanya kepada penyelidikan dan pembangunan IMGT®.

Gambaran keseluruhan sistem maklumat IMGT®

IMGT & # 174, ditubuhkan di Montpellier pada tahun 1989 oleh Marie-Paule Lefranc (Universit & eacute Montpellier 2 dan CNRS) adalah rujukan antarabangsa dalam imunogenetik dan imunoinformatik. IMGT® khusus dalam urutan, gen dan struktur imunoglobulin (IG) atau antibodi, reseptor sel T (TR), protein histokompatibiliti (MH) utama vertebrata, protein superfamili IgSF dan MhSF vertebrata dan invertebrata, protein gabungan untuk imunologi aplikasi (FPIA) dan protein komposit untuk aplikasi klinikal (CPCA).

IMGT & # 174 terdiri daripada pangkalan data, alat interaktif dan sumber Web. IMGT® digunakan oleh penyelidik dalam makmal akademik dan farmaseutikal dalam pelbagai bidang penyelidikan:

  • penyelidikan asas,
  • penyelidikan perubatan (analisis repertoir antibodi dan laman pengenalan reseptor sel T pada tindak balas imun yang normal (jangkitan, kanser) dan abnormal (penyakit autoimun, imunodefisiensi) dan dalam sindrom proliferatif (leukemia, limfoma, myeloma)),
  • penyelidikan veterinar (kajian repertoir IG dan TR dalam spesies domestik dan liar),
  • penyelidikan genomik (kajian kepelbagaian dan evolusi gen tindak balas imun adaptif),
  • penyelidikan dalam biologi struktur (evolusi domain protein IgSF dan MhSF),
  • projek berkaitan bioteknologi Pertubuhan Proteome Manusia (HUPO) dan kejuruteraan antibodi (serpihan pembolehubah rantai tunggal scFv, Fab, perpustakaan gabungan, paparan phage, chimeric, antibodi manusia dan manusia),
  • diagnosis, prognosis dan pemantauan terapeutik leukemia, limfoma dan myeloma (pengenalpastian klon malignan dan penilaian penyakit sisa),
  • pendekatan terapi (cantuman, imunoterapi, vaksinologi).

IMGT® dilabelkan Bioinformatics Platform RIO (2001), IBiSA (sejak 2007), Grand Plateau Technique for Research and Innovation Languedoc-Roussillon (sejak 2005), Cancéropôle Grand Sud-Ouest, ReNaBi, GDR CNRS: BiM, ACCCITH , Ahli Institusi Akademik Persatuan Informatik Perubatan Antarabangsa (IMIA) (sejak 2006). IMGT & # 174 diperakui ISO 9001 (sejak 2010) dan NFX 50-900 (sejak 2014).

Pangkalan data

Semua pangkalan data boleh didapati di http://www.imgt.org

Pangkalan data urutan

    (LIGM, Montpellier, Perancis) (ANRI, BPRC, dihoskan di EBI, Hinxton, UK) (LIGM, Montpellier, EUROGENTEC, Belgium) (LIGM, Montpellier, Perancis)

Pangkalan data gen

Pangkalan data struktur 3D dan 2D

Pangkalan data antibodi monoklonal

Alat dalam talian yang interaktif

Semua alat dalam talian interaktif boleh didapati di http://www.imgt.org

Analisis urutan

Analisis gen

Analisis struktur 2D dan 3D

Sumber web

Semua sumber Web IMGT boleh didapati di http://www.imgt.org

    (perwakilan lokus, jadual gen, penjajaran alel, representasi 2D (atau IMGT Colliers de Perles), representasi 3D) (peraturan carta saintifik) (indeks rujukan) (banyak pautan keluar) (halaman pendidikan)

IMGT® telah tersedia di Web sejak Julai 1995. IMGT® menyediakan ahli biologi, penyelidik dan doktor dengan antara muka yang mudah digunakan dan mesra. IMGT® mempunyai sambutan yang luar biasa dengan lebih daripada 150,000 sesi kerja sebulan. Pelawat diagihkan sama rata antara Kesatuan Eropah, Amerika Syarikat dan dunia yang tinggal. Data IMGT/LIGM-DB juga diedarkan oleh HTTP atau FTP. IMGT/LIGM-DB boleh dicari oleh BLAST atau FASTA pada pelayan yang berbeza (EBI, Institut Pasteur, IGH. ).

Dengan kualiti yang tinggi dan pengedaran datanya yang mudah, IMGT & # 174 mempunyai implikasi penting dalam penyelidikan perubatan (repertoir dalam penyakit autoimun dan berjangkit, AIDS, leukemia, limfoma, myeloma, alergi), penyelidikan veterinar, genomik fungsional, kepelbagaian genom, kajian evolusi genom dan genomik perbandingan sistem imun adaptif, bioteknologi yang berkaitan dengan kejuruteraan antibodi (perpustakaan gabungan, paparan phage, rantai tunggal Fragment scFv, chimeric, humanized dan antibodi manusia), diagnostik (pengesanan dan susulan penyakit sisa), dan pendekatan terapeutik (grafts). , imunoterapi, vaksinologi).

IMGT & # 174 telah menjadi rujukan antarabangsa dalam imunogenetik dan imunoinformatik. Di peringkat terkini imunologi dan bioinformatik, IMGT® ialah pangkalan data bersepadu yang tidak ternilai untuk kedua-dua penyelidikan asas, farmaseutikal, veterinar dan klinikal.

IMGT®, sistem maklumat® ImMunoGeneTics antarabangsa (Sumber IFB-ELIXIR)

Penerangan sumber

IMGT®, sistem maklumat® ImMunoGeneTics antarabangsa (http://www.imgt.org) ialah rujukan global dalam immunogenetics dan immunoinformatics, yang dicipta pada tahun 1989 oleh Marie-Paule Lefranc (University of Montpellier dan CNRS). IMGT & reg adalah sumber pengetahuan bersepadu berkualiti tinggi yang khusus dalam imunoglobulin (IG) atau antibodi, reseptor sel T (TR), histocompatibility utama (MH) spesies manusia dan vertebrata lain, dan dalam keluarga super imunoglobulin (IgSF), superfamily MH ( MhSF) dan protein berkaitan sistem imun (RPI) vertebrata dan invertebrata. IMGT® menyediakan akses biasa kepada jujukan, genom dan data imunogenetik struktur, berdasarkan konsep IMGT-ONTOLOGY dan peraturan carta Saintifik IMGT. IMGT & reg bekerjasama dengan EBI (Eropah), DDBJ (Jepun) dan NCBI (Amerika Syarikat). Lebih khusus lagi, IMGT® menggunakan nombor kesertaan yang sama untuk jujukan nukleotida seperti ENA, GenBank dan DDBJ. Gen IMGT diluluskan secara rasmi oleh HUGO Nomenclature Committee (HGNC) sejak 1999 dan digunakan oleh Ensembl (Hinxton, UK), NCBI Gene (yang mempunyai pautan terus ke IMGT/GENE-DB yang merupakan pangkalan data rujukan antarabangsa untuk gen IG dan TR).

IMGT & reg terdiri daripada 7 pangkalan data (IMGT/LIGM-DB, IMGT/GENE-DB, dsb) dan 17 alat interaktif dalam talian untuk analisis jujukan (IMGT/V-QUEST dan versi throughput tingginya IMGT/HighV-QUEST untuk penjujukan generasi akan datang (NGS), IMGT/DomainGapAlign, dsb.), dan analisis gen dan tiga dimensi (3D) struktur. IMGT & reg juga menyediakan satu kendiri dan lebih daripada 20,000 muka surat daripada Sumber web. Perwakilan skematik pertukaran data disediakan dalam rajah yang diberikan di bawah. Sumber IMGT® adalah unik: tiada yang setara di AS atau di tempat lain di dunia.

Penyiasat utama:

Tahun penubuhan

Keadaan kitaran hidup:

Gambaran keseluruhan:

IMGT®, sistem maklumat ImMunoGeneTics antarabangsa® (http://www.imgt.org) IMGT® terdiri daripada 7 pangkalan data (silinder) dan 17 alatan (segi empat tepat). IMGT & reg juga menyediakan (tidak ditunjukkan) IMGT / StatClonotype, alat mandiri baru yang melakukan perbandingan statistik dua set hasil dari IMGT / HighV-QUEST untuk penjujukan generasi seterusnya (NGS) (1,000,000 urutan per kumpulan) dan lebih 20,000 halaman di Web sumber.

Akses kepada perkhidmatan/sumber:

    Data yang disediakan oleh Node ELIXIR Perancis berasal dari sumber akademik dan tersedia untuk umum Data yang disediakan oleh IMGT® datang daripada sumber akademik dan tersedia untuk umum. Enam pangkalan data IMGT tersedia secara terbuka kepada pengguna akademik: IMGT/LIGM-DB (pangkalan data nukleotida IMGT® (196 440 jujukan daripada 354 spesies pada Mac 2020), IMGT/PRIMER-DB (pangkalan data IMGT®primer), IMGT/GENE-DB (pangkalan data Pangkalan data gen IMGT & reg (7,759 gen dan 10,069 alel dari 31 spesies, di mana 723 gen dan 1.629 alel untuk Homo sapiens dan 871 gen dan 1,321 alel untuk Mus musculus pada Mac 2020), IMGT/2Dstructure-DB (untuk antibodi dan protein lain yang struktur 3D tidak tersedia) dan IMGT/3Dstructure-DB (untuk struktur 3D, analisis hubungan dan interaksi paratope/epitope IG/antigen dan TR/ kompleks peptida-MH), IMGT / mAb-DB (antara muka untuk antibodi terapeutik dan protein fusi untuk aplikasi imun (FPIA). IMGT / CLL-DB, memerlukan kata laluan kerana ia adalah tempat kerja bagi konsortium doktor dan mengandungi urutan dari pesakit sebelum diserahkan kepada pangkalan data umum (ENA, GenBank, DDBJ) dan penerbitan.

Penunjuk yang digunakan untuk mengukur kualiti dan impak perkhidmatan/sumber

Kisah terjemahan

Dengan penciptaannya pada tahun 1989, IMGT® menandakan kemunculan immunoinformatik, yang muncul pada antara muka antara imunogenetik dan bioinformatik. For the first time, immunoglobulin (IG) or antibody and T cell receptor (TR) variable (V), diversity (D), joining (J), and constant (C) genes were officially recognized as "genes" as well as the conventional genes. This major breakthrough allowed genes and data of the complex and highly diversified adaptive immune responses to be managed in genomic databases and tools.
The IMGT® Homo sapiens IG and TR gene names were approved by the Human Genome Organisation (HUGO) Nomenclature Committee (HGNC) in 1999 and were endorsed by the WHO-IUIS Nomenclature Subcommittee for IG and TR. The IMGT® IG and TR gene names are the official international reference and, as such, have been entered in IMGT/GENE-DB, in the Genome Database (GDB), in LocusLink at the National Center for Biotechnology Information (NCBI) USA, in Entrez Gene (NCBI) when this database (now designated as "Gene") superseded LocusLink, in NCBI MapViewer, in Ensembl at the European Bioinformatics Institute (EBI), and in the Vertebrate Genome Annotation (Vega) Browser at the Wellcome Trust Sanger Institute (UK). HGNC, Gene NCBI, Ensembl, and Vega have direct links to IMGT/GENE-DB.
IMGT® human IG and TR genes were also integrated in IMGT-ONTOLOGY on the NCBO BioPortal and, on the same site, in the HUGO ontology and in the National Cancer Institute (NCI) Metathesaurus. Since 2007, IMGT® gene and allele names have been used for the description of the therapeutic mAb and FPIA of the WHO INN Programme. Amino acid sequences of human IG and TR constant genes (e.g., Homo sapiens IGHM, IGHG1, IGHG2) were provided to UniProt in 2008. The current collaboration has for aim the entry of the Homo sapiens germline IG variable genes in UniProt.
As an ELIXIR resource, IMGT® will actively pursue the current collaborations with the different genome databases of species newly sequenced and the laboratories engaged in the characterization of the IG and TR genes (UK, Italy, USA, etc.). Indeed the same IMGT concepts IDENTIFICATION (standardized keywords), DESCRIPTION (labels), CLASSIFICATION (gene and allele nomenclature), NUMEROTATION (IMGT unique numbering) and IMGT Scientific chart rules are used whatever the species from fishes to humans.

IMGT® is the international reference resource for standardized analysis of the adaptive immune responses in humans and other vertebrate species

IMGT® high-quality and integrated system provides the resource for the standardized analysis of the expressed IG and TR repertoire of the adaptive immune responses in humans and other vertebrate species (e.g., animal models). They are used in basic, veterinary, and medical research, and are at the forefront of major methodological advances and medical implications. Examples of clinical applications (mutation analysis in leukemia and lymphoma, NGS repertoire analysis of the adaptive immune responses) and of pharmaceutical research and biotechnology (therapeutic antibody engineering and humanization) are given below.

    Mutation analysis in leukemia and lymphoma

IMGT/V-QUEST is frequently used by clinicians for the analysis of IG somatic hypermutations in leukemia, lymphoma, and myeloma, and more particularly in chronic lymphocytic leukemia (CLL) in which a low percentage of mutations of the rearranged IGHV gene in the VH of the leukemic clone has a poor prognostic value for the patients. For this evaluation, IMGT/V-QUEST is the standard recommended by the European Research Initiative on CLL (ERIC) for comparative analysis between laboratories. The sequences of the V-(D)-J junctions determined by IMGT/JunctionAnalysis are also used in the characterization of stereotypic patterns in CLL and for the synthesis of probes specific of the junction for the detection and follow-up of minimal residual diseases (MRD) in leukemias and lymphomas. A new era is opening up in hemato-oncology with the use of NGS for analysis of the clonality and MRD identification, making IMGT® standards usage more needed as ever.

  • More than 21 billions of sequences analyzed to date (March 2020)
  • 3203 users from 46 countries (43% from USA, 34% from EU, 23% from the remaining world) (March 2020)

The therapeutic monoclonal antibody engineering field represents the most promising potential in medicine. IMGT® standards usage is needed more than ever before in antibody humanization and engineering, IG and TR engineering for immunotherapy, search of new specificities and targets, paratope/epitope characterization as demonstrated by the IMGT/DomainGapAlign tool and the IMGT/2Dstructure-DB, IMGT/3Dstructure-DB and IMGT/mAb-DB databases. Indeed, a standardized analysis of IG genomic and expressed sequences, structures, and interactions is crucial for a better molecular understanding and comparison of the mAb specificity, affinity, half-life, Fc effector properties, and potential immunogenicity. IMGT-ONTOLOGY concepts have become a necessity for IG loci description of newly sequenced genomes, antibody structure/function characterization, antibody engineering [single chain Fragment variable (scFv), phage displays, combinatorial libraries] and antibody humanization (chimeric, humanized, and human antibodies). IMGT® standardization allows repertoire analysis and antibody humanization studies to move to novel high-throughput methodologies with the same high-quality criteria. The CDR-IMGT lengths are now required for mAb INN applications and are included in the WHO INN definitions, bringing a new level of standardized information in the comparative analysis of therapeutic antibodies.

Funding of the service/resource

(1) IMGT® is a team of the Institut de Génétique Humaine (IGH, UMR 9002 CNRS-University of Montpellier). The permanent positions depend on the French Ministère de la Recherche et de l'Enseignement Supérieur. The present and former IMGT® directors are Professors of the University of Montpellier. There are 5 permanent positions: 2 from the University (1 PU, 1 research engineer IR) and 3 from CNRS (1 research engineer IR, 2 engineers IE).

(2) The salaries of the 8-10 CDD IE CNRS (biocurators, bioinformaticians) (turn-over of 3 years) are financed on pharmaceutical industry agreements with CNRS.

(3) Biocampus, Unité Mixte de Service (UMS 3426 CNRS - US 09 INSERM - UM), contributes to the renewal of PC and/or servers.

(4) IMGT/HighV-QUEST is granted access to the [email protected] and to the High Performance Computing (HPC) resources of the Centre Informatique National de l'Enseignement Supérieur (CINES) and to Très Grand Centre de Calcul (TGCC) of the Commissariat l'Energie Atomique et aux Energies Alternatives (CEA) under the allocation [036029] (2010-2020) made by GENCI (Grand Equipement National de Calcul Intensif).

Previous funding sources include several EU grants (BIOMED, BIOTECH, 5th PCRDT, 6th PCRDT), IBiSA, ANR and Region Languedoc-Roussillon funding (listed on the web site).

SAB evaluating the resource

IMGT® has an international Scientific Committee since 1994. IMGT® is regularly evaluated scientifically by the SAB of the IGH (UMR 9002 CNRS-University of Montpellier).

Updates

IMGT® databases, tools and Web resources are constantly updated. New version numbers and dates are indicated on the web site and the users have the possibility to subscribe to the IMGT news RSS to be informed.

Recent citations (over the last three years)

Radtanakatikanon A., Keller S.M., Darzentas N., Moore P.F., Folch G., Nguefack Ngoune V., Lefranc M.-P., Vernau W. Topology and expressed repertoire of the Felis catus T cell receptor loci. BMC Genomics. 2020 Jan 621(1):20. doi: 10.1186/s12864-019-6431-5. PMID: 31906850

Magadan S., Krasnov A., Hadi Saljoqi S., Afanasyev S., Mondot S., Lallias D., Castro R., Salinas I., Sunyer O., Hansen J., Koop B.F., Lefranc M-P., Boudinot P. Standardized IMGT® nomenclature of Salmonidae IGH genes, the paradigm of Atlantic salmon and rainbow trout: from genomics to repertoires. Depan. Immunol., 12 November 2019 doi: 10.3389/fimmu.2019.02541. PMID: 31798572

Mondot S., Lantz O., Lefranc M.-P., Boudinot P. The T cell receptor (TRA) locus in the rabbit (Oryctolagus cuniculus): Genomic features and consequences for invariant T cells. Eur J Immunol. 2019 Jul 29. doi: 10.1002/eji.201948228. [Epub lebih awal daripada cetakan]. PMID: 31355919

Lefranc M-P. Lefranc G. IMGT® and 30 years of Immunoinformatics Insight in Antibody V and C Domain Structure and Function. In Jefferis R Strohl W. R., Kato K. Antibodies (Basel). 2019 Apr 118(2) 29. pii: E29. doi: 10.3390/antib8020029. PMID: 31544835

Ohlin M., Scheepers C., Corcoran M., Lees W.D., Busse C.E., Bagnara D., Thörnqvist L., Bürckert J.-P., Jackson K.J.L., Ralph D., Schramm C.A., Marthandan N., Breden F., Scott J., Matsen IV F.A., Greiff V., Yaari G., Kleinstein S.H., Christley S., Sherkow J.S., Kossida S., Lefranc M.-P., van Zelm M.C., Watson C.T., Collins A.M. Inferred allelic variants of immunoglobulin receptor genes: a system for their evaluation, documentation, and naming. Front Immunol. 2019 March 18. doi.org/10.3389/fimmu.2019.00435 Open access. PMID: 30936866 2018

Xochelli A, Bikos V, Polychronidou E, Galigalidou C, Agathangelidis A, Charlotte F, Moschonas P, Davis Z, Colombo M, Roumelioti M, Sutton L-A, Groenen P, van den Brand M, Boudjoghra M, Algara P, Traverse-Glehen A, Ferrer A, Stalika E, Karypidou M, Kanellis G, Kalpadakis C, Mollejo M, Pangalis G, Vlamos P, Amini R-M, Pospisilova S, Gonzalez D, Ponzoni M, Anagnostopoulos A, Giudicelli V, Lefranc M-P, Espinet B, Panagiotidis P, Piris MA, Du M-Q, Rosenquist R, Papadaki T, Belessi C, Ferrarini M, Oscier D, Tzovaras D, Ghia P, Davi F, Hadzidimitriou A, Stamatopoulos K. Disease-biased and shared characteristics of the immunoglobulin gene repertoires in marginal zone B cell lymphoproliferations. J Pathol. 2018 Nov 28. doi: 10.1002/path.5209. [Epub lebih awal daripada cetakan]. PMID: 30484876

Lefranc M-P, Ehrenmann F., Kossida S., Giudicelli V., Duroux P. Use of IMGT® databases and tools for antibody engineering and humanization. In Nevoltris D and Chames P. (Eds) Antibody engineering, Humana Press, Springer, New York, USA. Methods Mol Biol. 20181827:35-69. doi: 10.1007/978-1-4939-8648-4_3. PMID: 30196491

Bradbury ARM, Trinklein ND, Thie H, Wilkinson IC, Tandon AK, Anderson S, Bladen CL, Jones B, Aldred SF, Bestagno M, Burrone O, Maynard J, Ferrara F, Trimmer JS, Görnemann J, Glanville J, Wolf P, Frenzel A, Wong J, Koh XY, Eng HY, Lane D, Lefranc M-P, Clark M, Dübel S. When monoclonal antibodies are not monospecific: hybridomas frequently express additional functional variable regions MAbs. 2018 May/Jun10(4):539-546. doi: 10.1080/19420862.2018.1445456. Epub 2018 Mar 29. PMID: 29485921 Free PMC Article.

Han SY, Antoine A, Howard D, Chang B, Chang WS, Slein M, Deikus G, Kossida S, Duroux P, Lefranc M-P, Sebra RP, Smith ML, Fofana IBF. Coupling of single molecule, long read sequencing with IMGT/HighV-QUEST analysis expedites identification of SIV gp140-specific antibodies from scFv phage display libraries. Front Immunol. 2018 Mar 19:329. doi: 10.3389/fimmu.2018.00329 Open access. PMID: 29545792

Martin J, Ponstingl H, Lefranc M-P, Archer J, Sargan D, Bradley A. Comprehensive annotation and evolutionary insights into the canine (Canis lupus familiaris) antigen receptor loci. Immunogenetics. 2018 Apr 70(4):223-236. doi: 10.1007/s00251-017-1028-0. Epub 2017 Sep 19. PMID: 28924718


Is there a database for immunoglobulin domain structure? - Biologi

I Historical questions

II.1 Light chains (kappa or lambda)

II.1.1 Kappa chain: V-J rearrangements
II.1.2 Lambda chain: V-J rearrangements
II.1.3 Allele exclusion and isotype

II.2.1 V-D-J rearrangements
II.2.2 Isotype switching

II.3 Membrane and secreted Igs

III.1. Germline diversity: multigene families
III.2. Diversity due to DNA rearrangements
III.3. Diversity as a result of somatic hypermutations

An immunoglobulin (Ig) consists of 2 identical light chains (L) and 2 identical heavy chains (H) (for example IgG-type) at the three-dimensional level, an Ig chain consists of one N-terminal variable domain, V, and one (for an L chain) or several (for an H chain) C-terminal constant domain(s), C.

The cells of the B line synthesize immunoglobulins. They are either produced at a membrane (on the surface of the B-lymphocytes) or are secreted (by the plasmocytes).

As soon as the main characteristics of the immunoglobulins were discovered, a number of questions arose:

II.1. Light chains (kappa or lambda)

II.1.1. Kappa chain: V-J rearrangements

NOTE: Only the genes for the immunoglobulins and T-receptors undergo DNA rearrangement.

Each IGKV gene is followed downstream (in the 3' position) by an RS consisting of a CACAGTG heptamer, and then by a 12-bp spacer, and then an ACAAAAACC nonamer.

Each IGKJ gene is preceded upstream (in the 5' position) by an RS consisting, between 5' and 3', of a GGTTTTTGT nonamer, a 23-bp spacer and a CACTGTG heptamer.

II.1.2. Lambda chain: V-J rearrangements

II.1.3. Allele exclusion and isotype

II.3. Membrane and secreted Igs

III.1. Germline diversity: multigene families

III.2. Diversity due to DNA rearrangements

III.3.Diversity as a result of somatic hypermutations

Finally, somatic mutations are extremely numerous (somatic hypermutations) and produce very targeted characterization of the rearranged V-J and V-D-J genes of the Ig, but their mechanism of onset is not yet known. AID (activation-induced cytidine deaminase) may be implicated both in the occurrence of the mutations and the switch mechanism. The mutations appear during the differentiation of the B lymphocyte in the lymph glands and contribute to increasing the diversity of the Igs by a further factor of 10 3 , which makes it possible to achieve a potential diversity of 10 12 different Igs (answer to question A).

These different mechanisms of diversity make it possible to obtain 10 12 different immunoglobulins, capable of responding to the several million known antigens (answer to question A).

The number of different Igs is in fact limited by the number of B cells in a given species.


CATH / Gene3D v4.3

Struktur 3D

Ketahui struktur 3D apa yang digunakan oleh protein anda

Protein Evolusi

Ketahui mengenai keluarga protein tertentu dan bagaimana ia berkembang

Fungsi Protein

Kaji fungsi protein anda

Laman web terpelihara

Lihat laman protein yang sangat terpelihara dan terlibat dalam fungsi

Muat turun Data

Muat turun fail data dan tanya CATH melalui perkhidmatan web

Ketahui lebih lanjut

Ketahui bagaimana CATH dibuat dan dikekalkan, bagaimana menghubungkan ke CATH dan banyak lagi

Apa itu CATH-Gene3D?

CATH adalah klasifikasi struktur protein yang dimuat turun dari Protein Data Bank. Kami mengelompokkan domain protein menjadi keluarga super apabila terdapat bukti yang mencukupi bahawa mereka telah menyimpang dari nenek moyang bersama.

Gene3D menggunakan maklumat dalam CATH untuk meramalkan lokasi domain struktur pada berjuta-juta urutan protein yang terdapat di pangkalan data awam. Ini membolehkan kami memasukkan anotasi tambahan ke pangkalan data CATH-Gene3D seperti maklumat fungsional dan residu laman web aktif.

Jika anda mempunyai sebarang soalan, komen atau cadangan, sila hubungi melalui Twitter, ajukan soalan dalam forum dalam talian kami atau lawati halaman sokongan kami.

Maklumat Statistik Siaran Terkini

CATH-Plus 4.3.0 CATH (petikan harian)
Keluaran PDB 01-07-2019 25-06-2021
Domain 500238 536769
Superfamili 5481 6631
PDB beranotasi 150885 171854

Gene3D v21
Urutan Protein82,665,384
Ramalan Domain CATH151,013,797

Memetik sumber ini

Jika anda mendapati maklumat dalam sumber ini berguna, sila pertimbangkan untuk menggunakan petikan berikut:


Format an alignment

We make all of our alignments available in Stockholm format. You can download them here as raw, plain text files or as gzip-compressed files.

Benih
(48)
Penuh
(246980)
Representative proteomes UniProt
(496724)
RP15
(35951)
RP35
(110042)
RP55
(245928)
RP75
(340014)
Raw Stockholm Muat turun Muat turun Muat turun Muat turun Muat turun
Gzipped Muat turun Muat turun Muat turun Muat turun Muat turun

You can also download a FASTA format file containing the full-length sequences for all sequences in the full alignment.


Tonton video: Анализы: иммуноглобулин Е - Доктор Комаровский (Disember 2022).