Maklumat

6.6: Kinetik Enzim sebagai Pendekatan Memahami Mekanisme - Biologi

6.6: Kinetik Enzim sebagai Pendekatan Memahami Mekanisme - Biologi


We are searching data for your request:

Forums and discussions:
Manuals and reference books:
Data from registers:
Wait the end of the search in all databases.
Upon completion, a link will appear to access the found materials.

Tindak balas Bermangkin Enzim Keseimbangan Cepat

Kami sebelum ini telah memperoleh persamaan untuk pengikatan boleh balik ligan kepada makromolekul. Dua senario akan dikaji.

  1. Andaian Keseimbangan Cepat - kepekatan enzim E (makromolekul) dan substrat S (ligan) boleh ditentukan menggunakan pemalar penceraian kerana E, S, dan ES berada dalam keseimbangan pesat, seperti yang kita gunakan sebelum ini dalam terbitan persamaan untuk pengangkutan dipermudahkan. Maaf mengenai suis dari A ke S dalam penetapan substrat. Ahli biokimia menggunakan S untuk mewakili substrat (ligan) tetapi juga menggunakan A, B, dan P dan Q untuk mewakili reaktan dan produk sekiranya berlaku tindak balas multi-substrat dan pelbagai produk.
  2. Anggapan Steady State (lebih umum) - kepekatan enzim dan substrat bukanlah yang ditentukan menggunakan pemalar pemisahan.

Eksperimen kinetik enzim, seperti yang akan kita lihat dalam beberapa bab seterusnya, mesti digunakan untuk menentukan mekanisme terperinci tindak balas yang dimangkin. Dengan menggunakan analisis kinetik, anda dapat menentukan urutan pengikatan / pemisahan substrat dan produk, pemalar kadar untuk langkah individu, dan petunjuk mengenai kaedah yang digunakan oleh enzim dalam pemangkinan.

Pertimbangkan mekanisme tindak balas berikut untuk penukaran substrat S yang dimangkinkan enzim kepada produk P. (Kami akan menganggap bahawa kadar yang dimangkin adalah jauh lebih besar daripada kadar yang tidak bermangkin.)

Seperti yang kita lakukan untuk penjanaan persamaan untuk reaksi pengangkutan yang difasilitasi dalam keadaan keseimbangan yang cepat, derivasi ini didasarkan pada anggapan bahawa kepekatan relatif S, E, dan ES dapat ditentukan oleh pemalar pemisahan, Ks, untuk interaksi dan kepekatan setiap spesies semasa bahagian awal tindak balas (iaitu di bawah keadaan kadar awal). Andaikan juga S >> Eo. Ingat bahawa dalam keadaan ini, S tidak banyak berubah mengikut masa. Adakah ini andaian yang sah? Periksa mekanisme yang ditunjukkan di atas. S mengikat kepada E dengan pemalar kadar tertib kedua k1. ES mempunyai dua nasib. Ia boleh berpisah dengan pemalar kadar pesanan pertama k2 ke S + E, atau ia boleh ditukar menjadi produk dengan pemalar kadar pesanan pertama k3 untuk memberi P + E. Sekiranya kita menganggap bahawa k2 >> k3 (iaitu bahawa kompleks jatuh terpisah jauh lebih cepat daripada S ditukar kepada P), maka nisbah relatif S, E, dan ES boleh diterangkan oleh Ks. Sebagai alternatif, anda boleh memikirkannya dengan cara ini. Sekiranya S mengikat E, sebahagian besar S akan berpisah, dan sebilangan kecil akan ditukar menjadi P. Sekiranya berlaku, maka E sekarang bebas, dan dengan cepat akan mengikat S dan mengimbangi semula kerana nasib kemungkinan S yang terikat adalah berpisah , tidak ditukar menjadi P (sejak k3 << k2). Ini juga masuk akal, jika anda menganggap bahawa langkah fizikal yang dicirikan oleh k2 mungkin lebih cepat daripada langkah kimia, yang dicirikan oleh k3. Oleh itu andaian berikut telah digunakan:

  • S >> Eo
  • Po = 0
  • k3 adalah mengehadkan kadar (iaitu langkah perlahan)

Kami ingin mendapatkan persamaan yang menunjukkan halaju v sebagai fungsi kepekatan substrat awal, Jadi , (dengan mengandaikan bahawa P boleh diabaikan sepanjang tempoh masa mengukur halaju awal). Juga andaikan bahawa v memangkin >> tidak bermangkin. Berbeza dengan tindak balas tertib pertama S kepada P tanpa ketiadaan E, v tidak berkadar dengan So tetapi sebaliknya dengan Sbound. seperti yang kami terangkan dalam kelas dengan penyebaran termudah (fluks berkadar dengan AR, bukan A percuma). Oleh itu,

v α ES, atau

Persamaan 1) v = const [ES] = k3 [ES]

di mana v adalah halaju. Bagaimanakah kita boleh mengira ES apabila kita tahu S (yang sama dengan So) dan Etot (iaitu Eo)? Mari kita anggap bahawa S adalah lebih besar daripada E, seperti kes biologi yang mungkin. Kami dapat mengira ES menggunakan persamaan berikut dan prosedur yang sama dengan yang kami gunakan untuk penyusunan persamaan mengikat, yang memberikan persamaan di bawah:

ES = (EoS) / (Ks + S) (serupa dengan ML = (MoL) / (Kd + L)

DERIVASI

Persamaan 5) v = const [ES] = k3 [ES] = k3 EoS / (Ks + S) = VmS / (Ks + S).

Ini adalah Persamaan Henri-Michaelis-Menten yang terkenal di dunia

Sama seperti dalam keadaan kerosakan urutan pertama yang tidak dikatalisa, paling mudah untuk mengukur halaju awal tindak balas apabila [S] tidak banyak berubah dengan masa dan halaju tetap (iaitu cerun lengkung dP / dt adalah tetap) . Plot [P] vs t (dipanggil lengkung kemajuan) dibuat untuk setiap kepekatan substrat berbeza yang dikaji. Daripada keluk ini, kadar awal pada setiap [S] ditentukan. Sebagai alternatif, satu set masa tindak balas ditentukan untuk semua kepekatan substrat yang berbeza yang memberikan kenaikan linear dalam [P] dengan masa. Pada masa itu, tindak balas boleh dihentikan (dipadamkan) dengan reagen yang tidak menyebabkan sebarang perubahan dalam S atau P. Kadar permulaan boleh dikira dengan mudah untuk setiap [S] dari satu titik data dalam kes ini. i

  • plot v vs S adalah hiperbolik
  • v = 0 apabila S = 0
  • v adalah fungsi linear S apabila S << Ks.
  • v = Vmax (atau Vm) apabila S jauh lebih besar daripada Ks
  • S = Ks apabila v = Vmaks/2.

Ini adalah syarat yang sama yang kami perincikan untuk memahami persamaan yang mengikat

ML = (MoL) / (Kd + L)

Graf Matematik interaktif di bawah membolehkan anda menukar nilai relatif Vm dan Ks (yang dalam graf diberi nama yang lebih umum bagi Km). Perhatikan bahawa apabila Km tidak << S, grafik tidak mencapai ketepuan dan tidak kelihatan hiperbolik. Ia harus jelas daripada graf bahawa hanya jika S >> Km (atau apabila S adalah lebih kurang 100x lebih daripada Km) akan tepu dicapai.

Pemain CDF Wolfram Mathematica - Persamaan Michaelis-Menten (diperlukan pemalam percuma)

Graf SageMath Interaktif: Persamaan Michaelis-Menten

Selalunya graf ini diubah menjadi plot timbal balik berganda atau Lineweaver-Burk seperti yang ditunjukkan di bawah. Plot ini boleh digunakan untuk menganggarkan Vm dari pintasan 1/v (1/Vm) dan Km dari paksi 1/S (-1/Km). Nilai ini harus digunakan sebagai nilai "benih" untuk kesesuaian tak linear pada hiperbola yang memodelkan lengkung v vs D sebenar.

Pemain CDF Wolfram Mathematica - Plot Lineweaver-Burk: 1/v lwn 1/[S](pemalam percuma diperlukan)

Graf SageMath Interaktif: Plot Burk Lineweaver

  • Sejarah dan Gambar Maude Menten

Seperti yang kita lihat dalam grafik A atau P vs t untuk tindak balas urutan pertama yang tidak dikatalisis, halaju tindak balas, yang diberikan sebagai kemiringan lengkung tersebut, selalu berubah. Halaju yang manakah harus kita gunakan dalam Persamaan 5? Jawapannya selalunya ialah halaju awal yang diukur pada bahagian awal tindak balas apabila sedikit substrat habis. Oleh itu, lengkung v vs S untuk tindak balas pemangkin enzim selalu adalah v0 vs [S].

Reaksi yang Dikatalisa Enzim yang Mantap

Dalam terbitan ini, kita akan mempertimbangkan persamaan berikut dan semua pemalar kadar, dan tidak akan sewenang-wenangnya menganggap bahawa k2 >> k3. Kami masih akan menganggap bahawa S >> Eo dan Po = 0. Anggapan tambahan, bagaimanapun, adalah bahawa dES / dt adalah lebih kurang 0. Lihat anggapan ini dengan cara ini. Apabila lebihan S ditambah kepada E, ES terbentuk. Dalam anggapan keseimbangan yang cepat, kami mengandaikan bahawa ia akan jatuh kembali ke E + S lebih cepat daripada yang masuk ke produk. Dalam kes ini, kami akan menganggap bahawa ia mungkin pergi ke produk sama ada kurang atau lebih cepat daripada ia akan kembali kepada E + S. Dalam kedua-dua kes, kepekatan keadaan mantap ES timbul dalam beberapa milisaat, yang kepekatannya tidak berubah. dengan ketara semasa bahagian awal tindak balas di mana kadar awal diukur. Oleh itu, dES/dt ialah kira-kira 0. Dalam derivasi keseimbangan pantas, kami memerhatikan bahawa v = k3ES. Kami kemudiannya menyelesaikan untuk ES menggunakan Ks dan neraca jisim E. Dalam andaian keadaan mantap, persamaan v = k3ES masih dipegang, tetapi tahu kami akan menyelesaikan untuk ES menggunakan andaian keadaan mantap bahawa dES/dt =0.

Persamaan 1) v = k3ES

Persamaan 6: (keadaan mantap) dES/dt = k1(E)(S) - k2(ES) -k3(ES) = 0

k1(E)(S) = (k2 + k3)(ES)

k1 (Eo-ES) (S) = (k2 + k3) (ES)

k1(Eo)(S) - k1(ES)(S) = (k2 + k3)(ES)

k1(Eo)(S) = (k2 + k3)(ES) + k1(ES)(S)

k1 (Eo) (S) = ES (k2 + k3 + k1S)

Persamaan 9) v = k3ES = [k3 (Eo) (S)] / [(k2 + k3) / k1 + S] = [k3 (Eo) (S)] / (Km + S)

Analisis Persamaan Michaelis-Menten Am

Persamaan ini dapat dipermudahkan dan dikaji dalam keadaan yang berbeza. Notis pertama bahawa (k2 + k3)/k1 ialah pemalar yang merupakan fungsi pemalar kadar yang berkaitan. Istilah ini biasanya digantikan oleh Km yang disebut pemalar Michaelis (yang digunakan dalam grafik Mathematica di atas). Begitu juga, apabila S menghampiri ketakterhinggaan (iaitu S >> Km, persamaan 5 menjadi v = k3(Eo) yang juga pemalar, dipanggil Vm untuk halaju maksimum. Menggantikan Vm dan Km ke dalam persamaan 5 memberikan persamaan yang dipermudahkan:

Persamaan 10) v = Vm(S)/(Km+ S)

Adalah amat penting untuk diperhatikan bahawa Km dalam persamaan am tidak bersamaan dengan Ks, pemalar pemisahan yang digunakan dalam andaian keseimbangan pantas! Km dan Ks mempunyai unit kemolaran yang sama, walau bagaimanapun. Pemeriksaan lebih dekat Km menunjukkan bahawa di bawah kes had apabila k2 >> k3 (andaian keseimbangan cepat) maka,

Persamaan 11) Km = (k2 + k3)/k1 = k2/k1 = Kd = Ks.

Jika kita meneliti Persamaan 9 dan 10 di bawah beberapa senario yang berbeza, kita boleh lebih memahami persamaan dan parameter kinetik:

  • apabila S = 0, v = 0.
  • apabila S >> Km, v = Vm = k3Eo. (iaitu v ialah tertib sifar berkenaan dengan S dan tertib pertama dalam E. Ingat, k3 mempunyai unit s-1kerana ia adalah pemalar kadar tertib pertama. k3 sering dipanggil nombor pusing ganti, kerana ia menerangkan berapa banyak molekul S " serahkan "kepada produk sesaat.
  • v = Vm / 2, apabila S = Km.
  • apabila S << Km, v = VmS/Km = k3EoS/Km (iaitu tindak balas adalah dwimolekul, bergantung kepada kedua-dua S dan E. k3/Km mempunyai unit M-1s-1, sama seperti pemalar kadar tertib kedua .

Perhatikan bahawa persamaan 9 dan 10 adalah tepat analisis kepada persamaan sebelumnya yang kita perolehi:

  • ML = MoL / (Kd + L) untuk mengikat L ke M
  • Jo = JmA/(Kd + A) untuk pengikatan keseimbangan pantas dan pengangkutan dipermudahkan A
  • vo = VmS/(Ks + S) untuk pengikatan keseimbangan pantas dan penukaran pemangkin A kepada P.
  • vo = Vm(S)/(Km+ S) untuk pengikatan keadaan mantap dan penukaran pemangkin A kepada P.

Sila ambil perhatian bahawa semua persamaan ini memberikan kebergantungan hiperbolik bagi pembolehubah bersandar y (ML, Jo, dan vo) pada ligan, zat terlarut atau kepekatan substrat, masing-masing.

Tindak Balas Pemangkin Enzim yang Lebih Rumit

Tidak semua tindak balas boleh dicirikan begitu mudah sebagai substrat mudah yang berinteraksi dengan enzim untuk membentuk kompleks ES, yang kemudian bertukar menjadi produk. Kadang-kadang, perantaraan terbentuk. Sebagai contoh, substrat S mungkin berinteraksi dengan E untuk membentuk kompleks, yang kemudian dibelah ke produk P dan Q. Q dilepaskan dari enzim, tetapi P mungkin tetap terpasang secara kovalen. Ini sering berlaku dalam pembelahan hidrolitik ikatan peptida oleh protease, apabila nukleofil yang diaktifkan seperti Ser bertindak balas dengan ikatan peptida sesil dalam tindak balas penggantian nukleofilik, melepaskan hujung amina bekas ikatan peptida sebagai kumpulan yang meninggalkan, manakala karboksi hujung ikatan peptida kekal terikat pada Ser sebagai perantaraan Ser-asil. Air kemudian memasuki dan membelah acil perantaraan, membebaskan hujung karboksil ikatan peptida asal. Ini ditunjukkan dalam reaksi bertulis di bawah:

Untuk memudahkan terbitan persamaan kinetik, mari kita andaikan bahawa E, S, dan ES berada dalam keseimbangan pantas yang ditakrifkan oleh pemalar pemisahan, Ks. Anggap Q mempunyai daya serap yang kelihatan, jadi senang dipantau. Andaikan daripada andaian keadaan mantap bahawa:

d [E-P] / dt = k2 [ES] - k3 [E-P] = 0 (dengan anggapan k3 adalah pemalar kadar pesanan pertama semu dan [H2O] tidak berubah.

Halaju bergantung pada langkah mana yang mengehadkan kadar. Jika k3<

v = k3[E-P]

Jika k2<

v = k2[ES]

Untuk tugasan kerja rumah, anda memperoleh persamaan kinetik berikut untuk tindak balas ini, dengan andaian v = k2[ES].

Anda boleh mengesahkan bahawa anda mendapat persamaan yang sama jika anda menganggap bahawa v = k3[E-P]. (Juga, kcat akan ditentukan di bawah.)

Persamaan ini kelihatan agak rumit, terutamanya jika anda menggantikan Ks, k-1/k1. Semua pemalar kinetik boleh dinyatakan sebagai fungsi pemalar kadar individu. Namun persamaan ini dapat dipermudahkan dengan menyedari perkara berikut:

  • Apabila S >> [Ks (k3) / (k2 + k3)], v = [(k2k3) / (k2 + k3)] Eo = Vm
  • [Ks(k3)/(k2+k3)] = pemalar = Km

Mengganti ini menjadi persamaan 7 memberikan:

Persamaan 13) v = Vm(S)/(Km+ S)

Ini sekali lagi adalah bentuk umum persamaan Michaelis-Menten

Perhatikan dalam item bertitik titik pertama di atas bahawa untuk tindak balas ini, Vm = [(k2k3)/(k2 + k3)]Eo

Ini lebih rumit daripada takrifan awal kami tentang Vm = k3Eo. Mereka adalah serupa kerana istilah Eo didarab dengan pemalar yang dengan sendirinya merupakan fungsi pemalar kadar. Pemalar kadar biasanya digabungkan menjadi pemalar generik yang dipanggil kcat. Untuk reaksi mudah kkucing = k3 tetapi untuk tindak balas yang lebih rumit dengan perantaraan kovalen yang baru kita cipta, kkucing = (k2k3) / (k2 + k3). Untuk semua reaksi,

Persamaan 14) Vm = kcatEo.


Gambar: Ringkasan persamaan vo vs S - Makna Km, kcat dan Vm.

penghakiman

Maksud Pemalar Kinetik

Penting untuk mendapatkan pemahaman "tahap usus" mengenai kepentingan pemalar kadar. Di sini mereka:

  • Km: Pemalar Michaelis dengan unit kemolaran (M), secara operasi ditakrifkan sebagai kepekatan substrat di mana halaju awal ialah separuh daripada Vmax. Ia sama dengan pemalar pemisah E dan S hanya jika E, S dan ES berada dalam keseimbangan pesat. Ia boleh dianggap sebagai Kd yang "berkesan" dalam kes lain.
  • kcat: Pemalar kadar pemangkin, dengan unit s-1 sering dipanggil nombor pusing ganti. Ia adalah ukuran berapa banyak molekul substrat terikat yang bertukar atau membentuk produk dalam 1 saat. Ini terbukti daripada persamaan v0 = kcat[ES]
  • kcat/Km: Dalam keadaan apabila [S] << Km, persamaan Michaelis-Menten menjadi v0 = (kcat/KM)[E0][S]. Ini benar-benar menggambarkan pemalar kadar biomolekul, dengan unit M-1s-1, untuk penukaran substrat bebas kepada produk. Sesetengah enzim mempunyai nilai kcat/Km sekitar 108, menunjukkan bahawa ia dikawal resapan. Itu menunjukkan bahawa reaksi pada dasarnya dilakukan sebaik sahaja enzim dan substrat bertabrakan. Pemalar kcat/Km juga dirujuk sebagai pemalar kekhususan kerana ia menerangkan sejauh mana enzim boleh membezakan antara dua substrat bersaing yang berbeza. (Kami akan menunjukkan ini secara matematik dalam bab seterusnya.)

Jadual: Nilai Km dan kcat untuk pelbagai enzim

Nilai Km
enzimsubstratKm (mM)
pemangkinH2O225
heksokinase (otak)ATP0.4
D-Glukosa0.05
D-Fruktosa1.5
anhidrase karbonikHCO3-9
chymotrypsinglycyltyrosinylglycine108
N-benzoyltyrosinamid2.5
b-galaktosidaseD-laktosa4.0
threonine dehydrataseL-Thr5.0
nilai kcat
enzimsubstratkcat (s-1)
pemangkinH2O240,000,000
anhidrat karbonikHCO3-400,000
asetilkolinesteraseasetilkolin140,000
b-laktamasebenzylpenicillin2,000
fumarasefumarat800
Protein RecA (ATPase)ATP0.4

Jadual: enzim terkawal resapan

Enzim dengan nilai kcat/Km hampir dengan resapan dikawal (108 - 109 M-1s-1)
enzimsubstratkcat (s-1)Km (M)kcat/Km (M-1s-1)
asetilkolinesteraseasetilkolin1.4 x 1049 x 10-51.6 x 108
anhidrase karbonikCO21 x 1061.2 x 10-28.3 x 107
HCO3-4 x 1052.6 x 10-21.5 x 107
katalaseH2O24 x 1071.14 x 107
crotonasecrotonyl-CoA5.7 x 1032 x 10-52.8 x 108
fumarasefumarat8 x 1025 x 10-61.6 x 108
malate9 x 1022.5 x 10-53.6 x 107
isomeraser triose fosfatgliseraldehid-3-P4.3 x 1034.7 x 10-42.4 x 108
b-laktamasebenzylpenicillin2.0 x 1032 x 10-41 x 108

Navigasi

Penentuan Eksperimen Vmax dan Km

Bagaimanakah Vm dan Km boleh ditentukan daripada data eksperimen?

a. Daripada data kadar permulaan: Cara yang paling biasa ialah menentukan kadar awal, v0, daripada nilai percubaan P atau S sebagai fungsi masa. Graf hiperbolik v0 lwn [S] boleh dicocokkan atau diubah semasa kita meneroka dengan transformasi matematik yang berbeza bagi persamaan ikatan hiperbolik untuk menentukan Kd. Ini termasuk:

  • patut hiperbola tak linear
  • plot timbal balik berganda
  • Plot Scatchard

Plot timbal balik berganda biasanya digunakan untuk menganalisis data kepekatan awal vs kepekatan substrat. Apabila digunakan untuk tujuan sedemikian, graf dirujuk sebagai plot Lineweaver-Burk, di mana plot 1/v vs 1/S ialah garis lurus dengan cerun m = Km/Vmaks, dan pintasan y b = 1/Vmaks.

Pemain CDF Wolfram Mathematica - Plot Lineweaver-Burk: 1/v lwn 1/[S](pemalam percuma diperlukan)

Grafik SageMath Interaktif: Lineweaver Burk Plot

Petak ini tidak dapat dianalisis menggunakan regresi linier, bagaimanapun, kerana kaedah tersebut menganggap kesalahan berterusan dalam data sumbu y (dalam kes ini 1 / v). Regresi linear berwajaran atau lebih baik lagi, padanan tak linear kepada persamaan hiperbolik harus digunakan. Templat Mathcad di bawah menunjukkan kesesuaian yang tidak linear. Penyusunan semula persamaan Scatchard yang sepadan dalam plot Eadie-Hofstee juga biasa digunakan, terutamanya untuk menggambarkan data perencatan enzim seperti yang akan kita lihat dalam bab seterusnya.

Mathcad 8 - Fit Hiperbola Nonlinear. Vm dan Km.

Ralat Biasa dalam Buku Teks Biokimia: Bentuk Hiperbola

b. Daripada persamaan kadar bersepadu: KM dan Vm boleh diekstrak daripada lengkung kemajuan A atau P sebagai fungsi t pada satu kepekatan A0 tunggal dengan memperoleh persamaan kadar bersepadu untuk A atau P sebagai fungsi t, seperti yang kita lakukan dalam persamaan 2 yang menunjukkan persamaan kadar bersepadu untuk penukaran A --> P tanpa kehadiran enzim. Pada dasarnya kaedah ini adalah lebih baik daripada kaedah kadar awal. kenapa? Salah satu sebabnya ialah bukan mudah untuk memastikan anda mengukur kadar awal bagi setiap [S] yang sepatutnya berbeza dalam julat yang luas. Ia juga memerlukan masa. Di samping itu, fikirkan berapa banyak data yang dibuang jika anda mengambil keseluruhan lengkung kemajuan pada setiap kepekatan substrat, terutamanya jika anda memadamkan tindak balas pada titik masa tertentu, yang secara berkesan mengehadkan data kepada satu titik masa bagi setiap substrat.

Dalam amalan, matematik adalah rumit kerana tidak mungkin untuk mendapatkan fungsi eksplisit mudah [P] atau [S] sebagai fungsi masa. Walaupun begitu, kemajuan telah dibuat dalam analisis kurva kemajuan (tidak ada maksud yang dimaksudkan). Mari kita pertimbangkan kes sederhana satu substrat S (atau A) ditukar menjadi produk P dalam reaksi yang dikatalisis oleh enzim. Persamaan analog untuk urutan pertama, kadar tidak bermangkin ialah
A = Aoe-k1t atau P = A0 (1-e-k1t).

Sekarang mari kita terbitkan persamaan untuk tindak balas pemangkin enzim.

Pembentukan persamaan yang berkaitan ditunjukkan di bawah.

Graf P/t vs [ln (1-P/S0)]/t (ditunjukkan di bawah) daripada persamaan 18 memberikan garis lurus dengan kecerunan Km dan pintasan y bagi Vm. Ambil perhatian bahawa nilai pengiraan Vm dan Km diperoleh daripada hanya satu kepekatan substrat, dan nilai mungkin dipengaruhi oleh perencatan produk

Rajah: Keluk Kemajuan Kinetik Enzim

Perbandingan lengkung kemajuan untuk tindak balas tertib 1 tidak bermangkin bagi S kepada P (merah) dan tindak balas bermangkin enzim (biru) ditunjukkan di bawah. (Terima kasih banyak kepada Gregory Bard, UW Stout, untuk bantuan dengan kod Matematik Sage). Perhatikan bahawa lengkung adalah serupa tetapi berbeza. Laraskan peluncur untuk membandingkan kedua-duanya dengan lebih baik. Sekiranya anda tidak mengetahui adanya enzim, anda dapat memasukkan data dengan mudah ke kenaikan pertama [P] seiring berjalannya waktu, tetapi ia tidak sesuai. Keluk kemajuan dengan kehadiran enzim adalah ideal kerana perencatan produk bukan sebahagian daripada model, yang akan merumitkan analisis.

Graf SageMath Interaktif: [P] lwn t untuk pemangkinan enzim (biru) dan penukaran tertib pertama yang dimangkin bukan enzim, S kepada P

Bolehkah persamaan eksplisit P vs t diperoleh? Jawapannya adalah tidak. Namun ia dapat diwakili oleh fungsi Lambert eksplisit seperti yang ditunjukkan dalam derivasi di bawah.

Navigasi